时 间： 2012年1月5日（星期四）10:00
地 点： 中心教学楼701
题 目： 蛋白质折叠中的规范对称性和孤立子理论
报告人： 胡双威 博士
单 位： 1 Department of Physics and Astronomy, Uppsala University, P. O. Box 803, S-75108 Uppsala, Sweden 2 Laboratoire de Mathematiques et Physique Theorique CNRS UMR 6083, Fédération Denis Poisson, Université de Tours, Parc de Grandmont, F-37200 Tours, France

摘要：蛋白质是由20种不同的氨基酸经肽键连接而成的链状高分子，在生理温度的水溶液中，一条新合成的蛋白质多肽链能够从松散的链状自发塌缩成特定的三维紧密折叠构象，从而赋予了蛋白质特定的生物功能。在蛋白质研究中，通常把多肽链的氨基酸序列称为一级结构，而把蛋白质的三维整体构象成为三级结构。在这两级结构中间，局部的一小段多肽链（约4~30个氨基酸）多半具有非常规整的结构，比如α螺旋（α-helix）、β折叠（β-sheet）和β发卡（β-hairpin）等，被称做二级结构。 我们借鉴数学物理里的规范理论和孤立子理论，来认识蛋白质折叠的规律。我们的出发点是，把蛋白质主链结构简化为一条空间曲线，它的形状可以由微分几何理论里的Frenet方程来描述。我们发现这个Frenet方程里隐含着规范结构，曲率和挠率分别对应U(1)规范场里的标量场和矢量场。这样，利用量子场论里早已熟知的规范不变原理，我们就很方便地建立蛋白质结构的有效能量泛函。我们发现，这个由规范不变原理确定的有效能量泛函能够很好地刻画蛋白质在折叠态的统计共性。在三级结构水平上，模拟结果给出的标度律得到了蛋白质数据库中大量实验数据的成功验证。而在二级结构水平上，我们模型里的孤立子解直接对应了蛋白质里的螺旋-环-螺旋基元（helix-loop-helix motif）。即使像长达153个氨基酸的肌红蛋白，具体模拟结果都与实验解析结构非常接近。在将来的工作中， 我们希望通过孤立子模型来进一步认识蛋白质折叠的动力学图像。
 
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